Развитие экологического мышления на уроках химии при изучении темы "Аминокислоты"

Учащиеся в тетрадях записывают таблицу.

5. Лабораторный эксперимент по теме «Обнаружение белков в пищевых продуктах»

Как уже было сказано, белки содержатся во всех тканях живых организмов. Биохимиками разработаны специальные реакции, позволяющие достоверно установить присутствие белка или определенных аминокислот. Такие реакции называют качественными, многие из них именные, т.е. носят имя первооткрывателя.

На урок вы принесли различные продукты питания

Биуретовая реакция — универсальная реакция на все белки, так как в ходе ее образуются координационные комплексные соединения ионов меди (II) с компонентами пептидных связей белков.

Учащиеся проводят эксперимент, используя разные продукты питания: молоко, молочные продукты (простокваша, сметана, кефир, творог и др.), муку (смесь с водой), крупу (любая крупа, размоченная или разваренная до кашеобразного состояния), бобовые (горох, фасоль, бобы, соя), размельченные мясо и рыбу, замоченные дрожжи, желатин. Затем учащиеся демонстрируют свои результаты и делают вывод о том, что белки – неотъемлемая часть пищи.

6. Рассказ учителя о превращениях белков в пищеварительной системе.

После того как вы съели какой-нибудь белок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонком кишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, а потом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимые организму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организму требуется "сжечь" белки из-за недостатка углеводов, то эти реакции аминокислот происходят в печени; здесь азот из аминокислот образует мочевину, выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтому белковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся часть молекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либо превращается в жировые запасы.

Человеческий организм может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пещи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступление такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту.

Большинство животных белков содержат все восемь незаменимых аминокислот в достаточных количествах. Любой белок, имеющий необходимое содержание всех незаменимых аминокислот, называется совершенным. Растительные белки несовершенны: в них низок уровень некоторых незаменимых аминокислот. Хотя ни один из растительных белков не может обеспечить нас всеми незаменимыми аминокислотами, смеси таких белков - могут. Такие комбинированные продукты питания, которые содержат взаимодополняющие (комплементарные) белки, входят в состав традиционной кухни всех народов мира.

Человеческое тело не может запасать белки, поэтому сбалансированное белковое питание требуется человеку каждый день. Взрослому человеку весом 82 кг требуется 79 г белка в день. Рекомендуется, чтобы при этом с белками поступало 10 - 12% всех калорий.

7. Решение познавательных задач с практическим содержанием (работа в группах)

Многие методы химии и химической технологии выросли из древних приемов «кухонных дел мастеров». Не зря немецкий физикохимик Вильгельм Фридрих Оствальд в свое время заметил, что «каждый химик должен протянуть руку кухарке и пожать ее как своему коллеге». Кулинарные операции, состав и свойства распространенных компонентов пищи не объяснишь без знания химии.

Пришло время показать ваши знания по химии, связав их со своей повседневной жизнью. Работать будем в группах по четыре человека. Каждая группа получит вопрос из кулинарии. Пользуясь литературой и своими конспектами, вы должны подготовить грамотный с точки зрения и химии, и кулинарии ответ.

После выполнения задания один представитель от группы озвучивает свой вопрос и дает на него ответ.

УРОК ПО ТЕМЕ: "СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ"

Цель: Сформировать понятия белок, структуры белка, физические и химические свойства белков.

Ход урока

I. Организационный момент.

II. Актуализация знаний.

(Ученикам заранее предлагается повторить тему “Аминокислоты”).

Два ученика работают у доски.

Задание 1. Напишите формулы 2-аминопропановой кислоты (аланина) и 3-метил-2-аминобутановой кислоты (валина). Какие еще названия этих кислот Вы можете предложить?

Задание 2. Напишите формулу 2-аминоэтановой кислоты. Какие еще названия этой кислоты Вам известны? Составьте дипептид из двух остатков этой кислоты. Укажите место пептидной связи.

Фронтальная беседа.

1.     Какие две функциональные группы входят в состав аминокислот?

2.     Чем являются аминокислоты с точки зрения кислотно-основных свойств? За счет каких функциональных групп?

3.     Дать понятие пептидной связи.

4.     Могут ли аминокислоты образовывать водородные связи? За счет каких атомов?

5.     Какие вещества называются полимерами? Приведите примеры известных вам полимеров.

III. Постановка познавательной задачи.

Учащиеся, которые работали около доски, отчитываются о выполненном задании.

Давайте посмотрим на доску, где изображен дипептид, состоящий из остатков одной и той же аминокислоты - глицина. Также на доске вы видите две отдельные формулы аминокислот – аланина и валина.

Скажите, на ваш взгляд, может ли образоваться дипептид из разных по составу аминокислот? Для того, чтобы ответить на этот вопрос, обратите внимание на место пептидной связи в дипептиде.

Глицин

-аминоуксусная кислота

Аланин

-аминопропионовая кислота

Да, так как в образовании пептидной связи принимают участие аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой аминокислоты, углеводородные радикалы не принимают участия в образовании пептидных связей.

Как вы думаете, возможно ли дальнейшее присоединение аминокислот к этому веществу? Ответ обоснуйте.

Да, возможно присоединение, так как у молекулы дипептида имеются свободные карбоксильная группа (С – конец) и аминогруппа (N - конец). Цепь может расти с двух сторон.

Ала-гли

Сколько вариантов соединения вы можете предложить?

Два. Когда аминокислота глицин стоит на первом месте и когда аминокислота глицин стоит на втором месте?

Ала-гли

Гли-ала

В клетках и тканях живых организмов обнаружено свыше 170 различных аминокислот, и из них 20 альфа-аминокислот входят в состав важнейших биологических веществ, называемых белками.

Итак, тема нашего урока “Белки. Строение и свойства”.

Давайте попробуем дать определение белков.

Белки - это биологические полимеры, состоящие из альфа-аминокислот.

Очень хорошо. Запишите это определение в свои рабочие листки.

Перед нами две полипептидные цепочки. Какой из пептидов, на ваш взгляд, может являться белком и почему?

Первая. Потому что образована альфа-аминокислотами.

Верно. Данная полипептидная цепочка представляет собой первичную структуру белка. Итак, за счет каких связей возникает первичная структура белка?

Первичная структура возникает за счет пептидных связей.

Верно. Давайте запишем это в таблицу.

Но белок гораздо более сложная система, чем полипептидная цепочка. Помимо первичной структуры белка необходимо рассматривать вторичную, третичную, а в некоторых случаях и четвертичную структуры.

В образовании вторичной структуры белка огромную роль играют водородные связи. В начале урока мы вспомнили с вами о том, какие атомы могут участвовать в образовании этого вида связи.

Водород и кислород, азот.

Существуют два типа вторичной структуры (-спираль и -структура), но в основе каждого из них лежат водородные связи.

-спираль

Заполним рабочие листки.

Третичная структура белка – это способ расположения -спирали и -слоя в пространстве. Осуществляется за счет нескольких типов связей, а именно:

1.     Ковалентные связи между атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S – S).

2.     Гидрофильно-гидрофобные взаимодействия

Гидро – вода

Филос – любовь

Фобос – ненависть

Третичная структура белка.

Заполним рабочие листки.

Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую за счет все тех же водородных связей и сил электростатического притяжения.

Четвертичная структура белка гемоглобина.

Заполним рабочие листки.

Следует отметить, что белки “работают” правильно только в третичной или четвертичной структурах (если таковая имеется).

Мы рассмотрели строение и теперь переходим к свойствам белков. Ведь, как известно, свойства веществ основываются на их строении. Сначала рассмотрим физические свойства белков.

1.     Белки – высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массой от 5 тыс. до миллионов а.е.м. (6500 - инсулин; 32 млн. - белок вируса гриппа).

2.     Растворимость белков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей: сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде не растворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАз весом 20 тонн.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности, т.е. растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными.

Демонстрация растворения альбумина в воде.

Теперь переходим к химическим свойствам белков. И опять мы здесь увидим не совсем обычные химические реакции, так как белки являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочие карточки и ответьте на следующие вопросы:

1.     Какие связи, по Вашему мнению, являются наиболее прочными: пептидные или водородные?

Пептидные, т. к. эта связь относится к ковалентной химической связи.

2.     Какие структуры белков будут разрушаться быстрее и легче?

Четвертичная (если таковая имеется), третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других, т.к. она образована более прочными связями.

Денатурация – это разрушение белка до первичной структуры (пептидные связи сохраняются).

Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 мл раствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течении 6 – 10 с (до помутнения). Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью - 2 мл 3М NaOH. В четвертую – 5 капель 0,1 М AgNO3. В пятую – 5 капедь 0.1 М NaNO3.

После проведения опыта на рабочих листках учащиеся заполняют пробелы в следующей фразе:

Денатурация – это разрушение белка до структуры под действием , а также под действием растворов различных химических веществ ( , , солей) и радиации.

Будут ли белки после денатурации проявлять свои специфические свойства?

Большинство белков при денатурации утрачивают биологическую активность, т.к. белки проявляют свои специфические свойства только в высших структурах, т.е. третичной и четвертичной.

Как вы полагаете, можно ли разрушить первичную структуру белка?

Наверное, можно.

Это происходит в вашем организме каждый раз, когда в него поступает белковая пища! Сейчас мы будем рассматривать одно из самых важных свойств белков, а именно – гидролиз.

Гидролиз белка. При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.

Какие вещества будут образовываться при гидролизе?

-аминокислоты.

Гидролиз – это разрушение структуры белка под действием , а так же водных растворов кислот или щелочей.

Подумайте, какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит?

Получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения, начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.

Цветные реакции белков – качественные реакции на белки.

а) Биуретовая реакция (Демонстрация опыта).

б) Ксантопротеиновая реакция (Демонстрация опыта).

Заполняем рабочие листки (обратить внимание на условия протекания этих реакций и их важность для проведения опытов на следующем уроке.) [7-9].

IV. Закрепление

ТЕСТЫ

1. Выберите формулу аминокислоты:

2. В задании 1 укажите химическую формулу амида.

3. В задании 1 укажите химическую формулу уреида.

4. Какая формула в задании 1 может принадлежать -бутиролактаму?

5. Среди приведенных ниже химических формул укажите формулу аминокислоты, содержащей ароматический заместитель.

6. Какое вещество в задании 5 имеет название «пролин»?

7. Какое вещество (см. задание 5) является изомером антраниловой кислоты?

8. Подберите второе название для 2-амино-3-меркаптопропановой кислоты.

1)Валин.

2)Серин.

3)Тирозин.

4)Метионин.

5) Цистеин. +

6)Треонин.

7) Аспарагин.

9. Какое вещество в задании 8 является амидом аминокислоты? 7)

10. Какое название получит данная аминокислота по номенклатуре ИЮПАК:

H2N–(CH2)4–CH(NH2)–COOH?

1) 2,6-Диаминогексановая кислота. +

2)2,6-Диаминокапроновая кислота.

3), -Диаминокапроновая кислота.

4) 1-Карбокси-1,5-диаминопентан.

11. В формуле аминоуксусной кислоты стрелками показано смещение электронной плотности по -связям:

В каком месте направление смещения электронной плотности показано неправильно? В ответе укажите номер связи. (2)

12. Какой из пронумерованных атомов в молекуле глицина является объектом атаки электрофильных частиц? (1)

13. Известно, что аминокислоты представлены в водных растворах в виде биполярных ионов (цвиттер-ионов):

Определите ошибочное утверждение в описании строения и свойств цвиттер-иона.

1) Цвиттер-ион существует в растворах, у которых рН соответствует

зоэлектрической точке аминокислоты.

2) Биполярная частица не может проявлять кислотные свойства, т. к. в карбоксигруппе отсутствует ион Н+.

3) При добавлении в раствор более сильной кислоты карбоксигруппа приобретает свой обычный состав: –СООН.

4) В электрическом поле цвиттер-ион неподвижен.

5) Цвиттер-ионы образуют все аминокислоты независимо от строения радикала.

6) Водные растворы, содержащие указанные ионы, не изменяют окраски индикаторов. +

14. Выберите неверный пункт в описании строения и свойств аспарагиновой кислоты

НООС–СН2–СН(NН2)–СООН.

1)     В водном растворе образует ионы, подвижные в электрическом поле.

2)     Фиолетовый лакмус в растворе аспарагиновой кислоты приобретает красное окрашивание.

3)     Ионы, образуемые аспарагиновой кислотой в водном растворе, в электрическом поле перемещаются к аноду.

4) Ионы аспарагиновой кислоты в электрическом поле неподвижны, т. к. представляют собой биполярные ионы. +

5) В водном растворе аспарагиновая кислота присутствует в следующей форме:

15. Все аминокислоты, образующие белки, – -аминокислоты. Их строение (за исключением пролина) может быть представлено следующими структурной и проекционной формулами:

Определите неверное утверждение в описании проекционной формулы аминокислоты и свойств молекулы.

1) Это оптически активное соединение вращает плоскость поляризованного света влево или вправо.

2)Данная аминокислота относится к D-ряду.

3) Принадлежность к D-ряду определяется вращением плоскости поляризации света. В данном случае наблюдается вращение плоскости поляризации вправо. +

4) Принадлежность к D- или к L-ряду определяется относительным расположением атома Н и NH2-группы при С-2 в пространстве, группы –СООН и –R должны быть удалены от наблюдателя. При изображении на плоскости удаленность показана вертикальной линией связи; приближенность к наблюдателю демонстрирует горизонтальная линия.

5) Аминокислота приведенной оптической конфигурации не может быть обнаружена в белках.

16. Какое утверждение в описании строения и свойств лизина

наиболее сомнительно?

1) Вещество может быть названо , -диаминокапроновой кислотой.

2) Это незаменимая аминокислота, т. к. в организме человека невозможен ее синтез из более простых веществ.

3) Водные растворы лизина имеют рН > 7 и изменяют цвет индикаторов фиолетового лакмуса и бесцветного фенолфталеина.

4) В образовании пептидной цепи белка у лизина участвуют карбоксильная группа и -аминогруппа. +

17. При каких условиях возможно такое превращение:

1) Достаточно растворения исходного вещества в воде. В водном растворе устанавливается равновесие между указанными формами.

2) При добавлении к исходному веществу раствора кислоты.

3) При добавлении к водному раствору вещества раствора основания. +

4) Подобный переход наблюдается при действии на цвиттерион сил электрического поля.

5) Переход возможен только при действии на исходное вещество окислителей.

18. В какой форме существует аминокислота валин в растворе при рН, соответствующем изоэлектрической точке для данной аминокислоты?

19. Одним из способов получения аминокислот является синтез галогенсодержащих карбоновых кислот с последующим действием избытка аммиака. Для каких аминокислот наиболее приемлем данный способ получения?

1)-Аминокислот. +

2)-аминокислот.

3)-Аминокислот.

4) -Аминокислот.

20. Какое исходное вещество необходимо взять для получения аминокислоты по приведенной схеме:

NН4CN + Х  -аминомасляная кислота?

Вещество Х – это:

21. Укажите наиболее вероятный продукт реакции метакриловой кислоты с аммиаком:

22. Какое вещество образуется в результате следующих превращений:

23. В данной схеме превращений определите вещество Х1:

24. В задании 23 определите конечный продукт цепочки превращений, вещество X4 (укажите основной продукт).

25. Какое вещество Х следует взять для получения -аминоизовалериановой кислоты из метилового эфира нитроуксусной кислоты:

1) СН3–СНСl–CН3. +

2)СН3–СН2–CН2Сl.

3)(СН3)2СН–СН2Сl.

4)СН2Сl–СН2–СH3.

5) (СН3)3ССl.

26. Выберите правильное утверждение, описывающее приведенную ниже схему:

1) Аминокислота проявила специфическое свойство, которое следует рассматривать как результат присутствия в молекуле одновременно NН2- и СООН-групп.

2) Аминокислота проявила свойства основания, т. к. изменения произошли по -группе, которая определяет основные свойства вещества.

3) Аминокислота в таком состоянии не может проявлять свойства кислоты, т. к. в карбоксигруппе отсутствует атом водорода.

4) Аминокислота проявила свойство кислоты, т. к. в реакции отщепляются ионы Н+. +

5) Течение реакции по приведенной схеме невозможно.

27. Какое вещество вероятнее всего образуется в реакции

H2N–(СН2)2–СООН + РСl5 ... ?

28. Аминокислоты могут быть проалкилированы с помощью ангидридов кислот. Вам предлагается определить продукт реакции, идущей по следующей схеме:

29. Какое условие будет способствовать реакции этерификации -аминопропионовой кислоты с этанолом:

1)Добавление щелочи.

2) Аминокислота должна быть взята в виде водного раствора.

3)Повышение давления.

4) Добавление соляной кислоты. +

30. Какое вещество является продуктом реакции этерификации аланина с этанолом в присутствии бромоводорода?

31. Каким веществом следует воспользоваться для получения

32. Какое вещество из предложенных в задании 31 при нагревании легко отщепляет аммиак и образует непредельную кислоту? (3)

33. Какая аминокислота из предложенных в задании 31 при нагревании отщепляет воду и может образовать производное дикетопиперазина? (1)

34. Какой из предложенных лактамов легче подвергается гидролизу?

35. Какая из нижеприведенных химических реакций при указанных условиях приведет к дезаминированию аминокислоты?

36. В ходе какой химической реакции (см. ответы к заданию 35) произойдет декарбоксилирование аминокислоты? (4)

37. Какая химическая реакция из приведенных в задании 35 приведет к образованию пропанамина? (4)

38. В какой реакции из приведенных в задании 35 образуется масляная кислота? (2)

39. Какое вещество образуется в результате полного гидролиза 3,6-диэтил-2,5-дикетопиперазина:

40. Возможно ли образование дипептида между указанными веществами при участии в химическом процессе атома Сl:

Выберите правильный ответ.

1)     Да, возможно. Реакция сопровождается отщеплением НCl и образованием пептидной связи. +

2)     Нет, пептидная связь образуется только при взаимодействии карбокси- и NН2-групп разных молекул аминокислот с отщеплением воды.

3)     Нет, потому что атом Сl, имея свободные электронные пары, входит в сопряжение с р-орбиталями карбонильной группы. Вследствие этого cвязь С–Сl оказывается прочной. Дипептид не образуется.

4)     Нет, дипептид по указанной схеме не образуется. Продуктом реакции является

41.Сколько различных дипептидов можно получить, используя только глицин и фенилаланин?

а) 1

б) 2

в) 3

г) 4 +

42. Реагируя с какими веществами при определенных условиях аминоуксусная кислота образует соль?

а) хлороводород +

б) этанол

в) гидроксид натрия +

г) серная разбавленная кислота +

43. Реагируя с какими веществами при определенных условиях глицин формирует пептидную связь?

а) хлороводород

б) гидроксид калия

в) альфа- аланин +

г) глицилглицин +

44. При гидролизе каких веществ можно получить аминокислоту?

а) глицилфенилаланин +

б) крахмал

в) белок

г) твердый жир +

45. Аминокислоту можно получить при взаимодействии аммиака с:

а) хлорбензолом

б) этилбромидом

в) 2- пропанолом

г) β- хлорпропионовой кислотой +

46. В молекуле белка содержится один атом серы и массовая доля серы в белке 0,32%. Вычислите значение молярной массы (г/моль) белка:

а) 1000

б) 10000 +

в) 1*

г)

47. Укажите название веществ, которые реагируют с :

а) анилин

б) хлорид фениламмония +

в) глицин +

г) бромид триметиламмония +

48. С хлороводородом реагируют:

а) анилин +

б) хлорид метиламмония

в) глицин +

г) бромид триметиламмония +

49. Какие утверждения в отношении строения и свойств белков справедливы?

а) первичная структура- последовательность альфа- аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи +

б) продукт реакции поликонденсации β—аминокислот

в) при гидролизе образует смесь различных альфа – аминокислот +

г) гемоглобин- белок с четвертичной структурой +

50. Какие из названных соединений обладают амфотерными свойствами?

а) метиламин

б) анилин

в) аминоуксусная кислота +

г) альфа- аланин +

51. Биполярный ион аминокислоты образуется в результате:

а) взаимодействия со щелочами

б) взаимодействия с галогеноводородами

в) образования полипептидов

г) внутренней нейтрализации +

52. Амин может образоваться в результате реакций:

а) гидролиза дипептида

б) взаимодействия бромида фениламмония с водным раствором щелочи+

в) внутренней нейтрализации аминокислоты

г) восстановления нитробензола водородом +

53. С какими веществами, перечисленными ниже реагирует гликокол:

а) бромоводород +

б) гидроксид калия +

в) 1- пропанол +

г) β- аланин +

54. Сколько пептидных связей входит в состав молекулы тетрапептида?

а) 1

б) 3 +

в) 2

г) 4

55. Реагируя с каким веществом глицин образует сложный эфир?

а) гидроксид натрия

б) этанол (кислая среда) +

в) бромоводород

г) аминоуксусная кислота

56. Реагируя с какими веществами хлороводород образует соль?

а) фенол

б) альфа- аланин +

в) анилин +

г) нитробензол

57. Чтобы выделить из бромида фениламмония фениламин нужно воспользоваться реактивом:

а) водой

б) водородом

в) водным раствором щелочи +

г) бромной водой

58. Процесс синтеза метионина включает:

а) 6 стадий

б) 2 стадии

в) 1 стадию

г) 5стадий +

59. Побочные продукты при синтезе метионина:

а) сероводород и циановодород +

б) серная кислота

в) формальдегид

г) фенол

60. Одним из промышленных способов метионина является:

а) синтез из метилового спирта +

б) синтез из ацетилена

в) синтез из азотной кислоты

г) синтез из элементарной серы [11].

Литература

1.В.М.Комягин «Экология и промышленность».

2.Одум Ю. «Основы экологии» - М.:Мир, 1985г.

3.Никитин Д.П. Новиков Ю.В. Окружающая среда и человек. – М.: 1986г.

4. Горковенко М. Ю. Поурочные разработки по химии, Москва «ВАКО»,

5. Ахметов Н. С. Учебник для 11 класса общеобразовательных учреждений. М.: Просвещение, 1998 г.

6.Рудзитис Г. Е., Фельдман Р. Г. Учебник для 11 класса средней школы. М.: Просвещение, 1992

7. Котова Т.А., Волкова М.В. Успехи в области производства и применения аминокислот. - М.:ОНТИТЭ Имикробиопром, 2003.

8. Опытно-промышленный регламент № 254 производства L-триптофана микробиологическим синтезом. - М.; Бишкек, 1994. - 195 с.

9. Литовченко И.В., Макаренко К.В., Стручалина Т.И. Проблемы и перспективы анаэробной микробиологической конверсии аминокислот в биогаз. - Фрунзе: Илим, 1990. - 20с. .

10. Литовченко В.В., Таштаналиев А.С., Стручалина Т.И.., Прохоренко В.В. Биотрансформация органических отходов производства аминокислот // / Изв. НАН КР. - 2001. - № 1-2. - С. 31-35.

11. Габриелян О.С., Остроумов И.Г., Остроумова Е.Е. Органическая химия в тестах, задачах, упражнениях. 10 класс: Учеб. пособие для общеобразовательных учреждений. – М.: Дрофа, 2004. – С. 190–215.

12. Энциклопедия для детей. Т. 17. Химия / Под ред. В.А. Володина. – М.: Аванта+, 2001. – С. 370–393

13. Барковский Е. В., Врублевский А. И. Тесты по химии, Минск, Юнипресс, 2002

14. Химия: Большой справочник для школьников и поступающих в вузы / Е. А. Алферова, Н. С. Ахметов, Н. В. Богомолова и др. М.: Дрофа, 1999. 485-498

Страницы: 1, 2, 3